Кости

Эритроциты содержат белок. Эритроциты. Строение эритроцитов лягушки

В миниобзоре приведены сведения об основных результатах исследования эритроцитарных белков. Обсуждается строение и функции комплексов белка 4.1.R и белка 3 полосы, результаты исследованиябелков – транспортеров, включая роль аквапорина 1 в транспорте двуокиси углерода. Обсуждается представления о механизме Gárdos эффекта в эритроцитах. Приведены сведения об интерактоме белков цитозоля эритроцитов. Обсуждаются вопросы развития окислительного стресса в эритроцитах включая, роль белка пероксиредоксина 2. Показано участие гемоглобина в механизмах старения эритроцитов.

эритроциты

гемоглобин

окислительный стресс

1. Миндукшев И.В., Кривошлык В.В., Добрылко И.А. и др. // Биологические мембраны. – 2012. – Т.27, № 1. – С. 23–28.

2. Barvitenko N.N., Adragna N.C., Weber R.E. Erythrocyte Signal Transduction Pathways, their Oxygenation Dependence and Functional Significance // Cell Physiol Biochem – 2005. – № 15. –P. 1–18.

3. Baines A.J. Evolution of spectrin function in cytoskeletal and membrane networks // Biochem Soc Trans. – 2009. – Vol. 37(Pt 4). – P. 796–803.

4. Blank ME, Ehmke H. Aquaporin-1 and HCO3(-)-Cl- transporter-mediated transport of CO2 across the human erythrocyte membrane // Physiol. – 2003. – Vol. 550(Pt 2). – P. 419–429.

5. Brazhe N.A., Abdali S, Brazhe A.R., Luneva O.G. et al. //Biophys J. – 2009. – Vol. 97(12). – P. 3206–3214.

6. Bruce L.J., Beckmann R., Ribeiro M.L., Peters L.L. et al. // Blood. – 2003. – Vol. 101, № 10. – P. 4180–4188.

7. Burak Çimen M.Y. Free radical metabolism in human erythrocytes // Clinica Chimica Acta. – 2008. – Vol. 390, № 1–2. –P. 1–11.

8. Blodgett DM, Graybill C, Carruthers A. Analysis of glucose transporter topology and structural dynamics // J Biol Chem. – 2008. – № 283: 36416–36424.

9. Campanella M.E., Chu H., Low P.S. Assembly and regulation of a glycolytic enzyme complex on the human erythrocyte membrane // PNAS. – 2005. –Vol. 102, № 7. – P. 2402–2407.

10. Davies J.A. Degradation of oxidized proteins by the 20S proteasome // Biochimie. – 2001. – Vol. 83. – P. 301–310.

11. D’Alessandro A, Righetti PG, Zolla L. The red blood cell proteome and interactome: an update // Proteome Res. – 2010. – Vol. 9 (1). – P. 144–163.

12. Endeward, V., Musa-Aziz, R., Cooper, G. J., Chen, L. et al. // The FASEB Journal. – 2006. – Vol. 20, № 12. – P. 1974–1981.

13. Gauthier E, Guo X, Mohandas N, An X. Phosphorylation-dependent perturbations of the 4.1R-associated multiprotein complex of the erythrocyte membrane // Biochemistry. – 2011. –Vol. 50(21). – P. 4561–4567.

14. Goodman S.R. Kurdia A., Ammann L., Kakhniashvili D., Daescu O. // Exp Biol Med. – 2007. – Vol. 232, №11. – P. 1391–1408

15. Ian A. Lewis, M. Estela Campanella, John L. Markley and Philip S. Low Role of band 3 in regulating metabolic flux of red blood cells // PNAS. – 2009. –Vol. 106, № 44. – P. 18515–18520.

16. Lang P.A., Kaiser S., Myssina S., Wieder T., Lang F., Huber S.M. // Am J Physiol Cell Physiol. – 2003. – Vol. 285(6). –P. 1553–1560.

17. Lang F., Lang K.S., Wieder T., Myssina S. et al. // Pflugers Arch. – 2003. – Vol. 447(2). – P. 121–125.

18. Li H.T., Feng L., Jiang W.D., Liu Y. et al. // Aquat Toxicol. – 2013. –Vol. 126. – P. 169–179.

19. Low F.M., Hampton M.B., Peskin A.V., Winterbourn C.C. Peroxiredoxin 2 functions as a noncatalytic scavenger of low-level hydrogen peroxide in the erythrocyte // Blood. – 2007. –Vol. 109(6). – P. 2611–2617.

20. Low F.M., Hampton M.B., Winterbourn C.C. Peroxiredoxin 2 and peroxide metabolism in the erythrocyte // Antioxid Redox Signal. – 2008. – Vol. 10(9). – P. 1621–1630.

21. Mairbäurl H., Weber R.E. Oxygen Transport by Hemoglobin // Physiol. – 2012. – Vol. 2. – P. 1463–1489.

22. Maher A.D., Kuchel P.W. The Gárdos channel: a review of the Ca2 + -activated K + channel in human erythrocytes // Int J Biochem Cell Biol. – 2003. – Vol. 35(12). – P. 1182–1197.

23. Manno S., Takakuwa Y., Mohandas N. Modulation of erythrocyte membrane mechanical function by protein 4.1 phosphorylation. // J Biol Chem. – 2005. – Vol. 280. – P. 7581–7582.

24. Manta B., Hugo M, Ortiz C., Ferrer-Sueta G., Trujillo M., Denicola A. // Arch Biochem Biophys. – 2009. – Vol. 484(2). – P. 146–154.

25. Matarrese P., Straface E., Pietraforte D., Gambardella L., et al. // FASEB J. – 2005. – Vol. 19, № 3. – P. 416–418.

26. Metere A, Iorio E, Pietraforte D, Podo F, Minetti M. Arch Biochem Biophys. – 2009. – Vol. 484(2). – P. 173–82.

27. Neelam S., Kakhniashvili D.G., Wilkens S., Levene S., Goodman S.R. // Exp Biol Med – 2011. – Vol. 236, № 5. – P. 580–591.

28. Nunomura W., Takakuwa Y., Parra M., Conboy J. Mohandas N. // J. Biol. Chem. – 2000. – Vol. 275. – P. 24540–24546.

29. Nunomura W., Takakuwa Y. Regulation of protein 4.1R interactions with membrane proteins by Ca2 + and calmodulin // Front Biosci. – 2006. – Vol. 11. – P. 1522–1539.

30. Puchulu-Campanella E, Chu H, Anstee D.J et al. // J.Biol Chem. – 2013. – Vol. 288(2). – P. 848–858.

31. Takakuwa Y. Protein 4.1, a multifunctional protein of the erythrocyte membrane skeleton: structure and functions in erythrocytes and nonerythroid cells. // Int J Hematol. – 2000. – Vol. 72(3). – P. 298–309.

32. Rinehart J., Gulcicek E.E., Joiner C.H., Lifton R.P., Gallagher P.G. // Curr Opin Hematol. –2010. – Vol. 17(3). – P. 191–197.

33. Rocha S., Costa E., Coimbra S., Nascimento H. et al. //Blood Cells Mol Dis. – 2009. – Vol. 43(1). – P. 68–73.

34. Salomao M., Zhang X., Yang Y., Lee S. et al. //Proc Natl Acad Sci. – 2008. – Vol. 10, № 105(23). – P. 8026–8031.

Достижения протеомики существенно расширили наши представления об индивидуальных белках, строении и функциях макромолекулярных белковых комплексах в эритроцитах. На мембране эритроцитов обнаружены макромолекулярные ассоциаты, которые названы комплекс белка 4.1.R и комплекс белка 3 полосы. Предложена модель организации макромолекулярного комплекса цитоскелетных и трансмембранных белков с участием белка 4.1 R. По горизонтали белок 4.1 R. взаимодействует с актином, спектрином и белком p55, причем последний определяет узловые соединения между мембраной и компонентами цитоскелета. По вертикали белок 4.1 R взаимодействует с цитоплазматическим доменом трансмембранного белка гликофорина С, белком 3 полосы и CD44, что создает своего рода мостик между сетью белков и мембранным бислоем . Основная функция комплекса белка 4.1 R - определение механических свойств и деформируемость мембран эритроцитов. Высказано предположение, что нарушения этого комплекса детерминируют не только нестабильность эритроцитарных мембран, но и ремоделирование поверхности красных клеток. . Проводятся исследования по выявлению факторов, регулирующих множественные белок - белковые взаимодействия в комплексе белка 4.1 R. Одним из таких факторов является фосфорилирование белка 4.1 R с участием протеинкиназы С. В результате снижается способность белка 4.1 R образовывать комплекс со спектрином и актином, диссоциация от гликофорина С, что приводит к изменению механических свойств мембран эритроцитов . Высказано мнение, что эластичность мембраны эритроцитов в большей степени зависит от динамической перестройки комплекса димеры спектрина/тетрамеры спектрина по влиянием сдвига напряжения в кровотоке .

Белок 3 полосы формирует основу (кор) для макромолекулярного комплекса интегральных и периферических белков мембраны эритроцитов. Первоначально было предположено, что этот комплекс функционирует как интегрированная структурная единица (метаболон) для обмена CO2/O2 в эритроцитах . Более поздними исследованиями показано, что тетрамер белка 3 полосы связан с анкирином, который, в свою очередь, взаимодействует со спектрином. Трансмембранные гликопротеины GPA, Rh, RhAG связываются с белком 3 полосы, тогда как CD47 and LW взаимодействуют с Rh/RhAG. Два цитоплазматических домена белка 3 полосы имеют сайты связывания растворимых белков. Причем большой N -концевой терминальный домен имеет сайты связывания как для дезоксигемоглобина, так и для ряда ферментов гликолиза (глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа и альдолаза). Предположительно, взаимодействие ферментов гликолиза с доменом белка 3 полосы проходит при участии стыковочных белков. С-терминальный участок связывает карбоангидразу II. Связывание карбоангидразы II приводит к двум событиям: поглощению углекислого газа и высвобождение кислорода из гемоглобина. В условиях высокой оксигенации связывание гликолитических ферментов с белком 3 полосы ингибирует гликолиз при усилении пентозофосфатного пути. В условиях низкой оксигенации взаимодействие дезоксигемоглобина с белком 3 полосы приводит к усилению гликолиза и снижению пентозофосфатного пути. Расширены представления о роли 2, 3 -дифосфоглицерата. Этот метаболит взаимодействует с комплексом спектри-актин-белок 4.1, способствует взаимодействию с комплексом спектрин-антин-белок 4.1 .

Получены новые данные о мембранных белках - транспортерах. Наряду с известными транспортерами, такими как Nа+, К+-АТФ-аза и Са2+-АТФ-аза, показано присутствие Na+/K+/2Cl− кo-транспортера и транспортера глюкозы. Относительно последнего мнения расходятся. По одним представлениям, транспортер глюкозы представлен GLUT1 1 , по другим - GLUT1, GLUT3, GLUT4 . Есть сведения об участии в переносе глюкозы гликофорина А . Также было предположено наличие других транспортеров, в частности, водород-лактат котранспортера. Приведены данные, подтверждающие наличие белка - транспортера XK, участвующего в переносе аминокислот и олигопептидов .

В мембранах эритроцитов обнаружено присутствие аквапорина 1. Blank ME и Ehmke H. показали, что не только HCO3(-)-Cl- транспортер, но и аквапорин 1 эритроцитов непосредственное принимает участие в транспорте двуокиси углерода через мембрану эритроцита . Endeward V. привели данные, демонстрирующие, что через аквопорин 1 переносится до 60 % углекислого газа, что позволяет рассматривать аквопорин как основной путь поступления CO2 в эритроцит

Для эритроцитов обнаружен феномен выхода ионов калия (Ca(2+)-dependent K(+) efflux). Ответственным за этот эффект (Gárdos effect) является специфический канальный мембранный белок (Gárdos channel), активатором которого являются ионы кальция . Одной из функций Ca(2+)-dependent K(+) каналов является их участие в регуляции апоптоза эритроцитов . Начато изучение функции неселективных катионных каналов в регуляции объема клетки. По представлениям Lang F и соавт. . в эритроцитах человека неселективные катионные каналы открываются при осмотическом сморщивании клеток. Также среди стимуляторов активации каналов называют окислительный стресс и гипоэнергетическое состояние. Катионные каналы проницаемы для кальция и их открытие приводит к увеличению уровня кальция в цитозоле. Ионы кальция, поступающие через катионный канал, стимулируют активацию скрамблазы, что ведет к разрушению асимметрии фосфатидилсерина в мембранах эритроцитов и стимулирует Ca(2+)-зависимый выход K(+), что приводит к потере ионов калия и сморщиванию клеток. Нарушение асимметрии фосфатидилсерина подтверждается связыванием аннексина, что является признаком апоптозных клеток. Экспозиция фосфатидилсерина на внешней стороне мембраны эритроцитов стимулирует фагоциты к поглощению апоптозных эритроцитов .

Rinehart J и соавт. высказали мнение, что KCl котранспорт и активация Gardos каналов играет большую роль в регуляции водно-солевого баланса в эритроцитах .

В цитозоле эритроцитов содержится большое количество белков. По данным , с помощью протеомных технологий идентифицирован 751 белок. Это позволило определить степень взаимодействия и взаимного влияния этих белков (интерактом). Обращает внимание наличие определенных кластеров, один из которых авторы назвали ROD Box (Repair Or Destroy). Этот бокс содержит белки, которые, используя энергию АТФ, участвуют в рефолдинге поврежденных белков. В состав этого бокса входят шапероны и белки протеасомных субъединицы, белки теплового шока . Исследованием показано наличие действующих 20S протеосом (независимых от АТФ и убиквитина) в зрелых эритроцитах. Авторы ставят закономерный вопрос о причинах сохранения этих протеосом в зрелых эритроцитах. Высказано предположение, что 20S протеасомы более устойчивы к окислительному стрессу . Другим вопросом является существование убиквитинзависимой претолитической деградации белков в эритроцитах.

Присутствие в мембранах полиненасыщенных жирных кислот, среда, богатая кислородом и содержащая железо, делает эритроциты подверженными окислительному стрессу. Источником АФК в эритроцитах является аутоокисление гемоглобина, в результате образуется супероксиданионы (O2.−). При этом гемоглобин превращается метгемоглобин. Кроме супероксиданионов образуется пероксид водорода и другие активные формы кислорода (реакции Габера-Вейса и Фентона). Активные формы кислорода индуцируют активацию перекисного окисления липидов, окислительное повреждение белков эритроцитов, т.е. способствуют развитию окислительного стресса.

Образование МДА способствует формированию перекрестных сшивок между фосфолипидами и белками мембраны. Результатом является нарушение функции мембраны, деформабильности клетки и ограничение жизни эритроцита. Наиболее чувствительны к образованию МДА белки - транспортеры ионов и белок 3 полосы, а также глицероальдегид-3 - фосфатдегидрогеназа и фосфофруктокиназа. Предполагается, что критичным звеном для выживания эритроцита является окислительное повреждение Са2 + АТФ-зы . Увеличение образования пероксида водорода способствует увеличению метгемоглобина, ПОЛ и комплексов спектрин - гемоглобин. При взаимодействии супроксиданионов с оксидом азота образуется пероксинитрит. Пероксинитрит вызывает множественные внутриэритроцитарные изменения, включая повреждение цитоскелета, мембранных белков, индуцирует образование метгемоглобина и способствует активации различных протеаз . Кроме того, под действием пероксинитрита происходит экспонирование фосфатидилсерина на наружном слое мембраны эритроцита . Пероксинитрит индуцирует фосфорилирование тирозина белка 3 полосы и одновременно ингибирует активность мембраносвязанного белка, фосфотирозинфосфатазы. Результатом этих параллельных эффектов пероксинитрита является активация гликолиза . Помимо пероксинитрита феномен индукции апоптоза эритроцитов был показан для гидроксильных радикалов .

От окислительного стресса эритроциты защищают мембраносвязанные протеиназы, ферменты АОЗ и другие белки . В настоящее время большое внимание уделяется изучению белка пероксиредоксин 2 (Prx2), как одному из важнейших белков антиоксидантной защиты эритроцитов. Prx2 - это тиол-зависимая пероксидаза. В комбинации с каталазой и глутатионпероксидазой Prx2 составляют эффективную систему для утилизации пероксида водорода, образующегося в низких концентрациях при аутоокислении гемоглобина. Восстановленная форма пероксиредоксина поддерживается тиоредоксинредуктазой, но активность последней достаточно низкая. Prx2 обладает высокой чувствительностью к окислению пероксидом водорода. Предложена модель каталитического цикла Prx2, состоящая из трех стадий. Интересно отметить, что этот цикл требует 2 конформационных состояния: полный фолдинг с формированием активного центра и локальный дефолдинговая форма, которая требуется для восстановления Prx2 . Помимо функции некаталитического скэвэнджера пероксида водорода пероксиредоксин регулирует транспорт ионов, связываясь с мембраной эритроцита и активируя Gárdos каналы, но механизм этого процесса пока не ясен . Увеличение внутриклеточного пероксида водорода приводит к увеличению доли мембраносвязанного гемоглобина и активации перекисного окисления липидов. Связывание Prx2 с мембраной также возрастало при увеличении концентрации пероксида водорода. Значение этого явления ясно не до конца. Тем не менее, по мнению авторов, хотя рост мембраносвязанного гемоглобина и мембраносвязанного Prx2 являются двумя независимыми процессами, но оба этих события являются маркерами окислительного стресса эритроцитов .

Появились новые данные о локализации гемоглобина внутри эритроцита. Согласно Brazhe NA и соавт. существует 2 популяции гемоглобина в эритроцитах: субмембранная и цитозольная. При этом конформация молекул субмембранного гемоглобина отличается от таковой цитозольной фракции . Требуется дальнейшие исследования этого феномена. Расширены представления об аллостерических регуляторах связывания кислорода с гемоглобином. По мнению Mairbäurl и Weber, регуляция обусловлена изменениями таких аллостерических эффекторов как протоны (H+), двуокись углерода (CO2), органические фосфаты и хлориды (Cl−) .

Большой интерес представляет обсуждение вопроса о роли гемоглобина в старении эритроцитов. Показано, что стареющие эритроциты аккумулируют окислительно -денатурированный гемоглобин, переокисленные липиды, высокомолекулярные агрегаты белки, теряют сиаловые кислоты. Эти процессы ведут к снижению фосфолипидной симметрии, образованию перекрестных связей спектрин-гемоглобин, агрегацию белка 3 полосы, увеличение гликированных конечных продуктов. Предположено, что взаимодействие гемоглобина, особенно, в условиях гипоксии с белком 3 полосы мембраны эритроцитов является критичным для изменения мембраны эритроцитов, что в свою очередь, является триггерным механизмом для удаления клеток из гемоциркуляции. Эти перестройки мембраны включают экспозицию антигенных сайтов, увеличение захода кальция в эритроциты, утечку калия из эритроцитов, что приводит к сморщиванию клеток и потерю деформабильности. Нерешенной проблемой является вероятное окислительное повреждение специфических белков мембран при окислительно-восстановительных реакциях, которые имеют место при связывании гемоглобина с мембраной . Дальнейшие протеомные исследования могут выявить специфические белки, участвующие в механизмах старения эритроцитов.

Имеются фактические данные о развитии апоптоза эритроцитов. В обзоре приведено достаточно подробное описание сигнальных путей включения апоптоза красных клеток. Согласно , первый путь связан с активацией циклооксигеназы, образованием простагландина Е2 и формированием катионных каналов. Второй путь связан с каскадной активацией сфингомиелиназы. Кроме того, процесс апоптоза эритроцитов может быть индуцирован пероксинитритом , гидроксильными радикалами , а также метгемоглобином . Также приведены результаты исследования, демонстрирующие взаимосвязь между изменением деформационных свойств мембран эритроцитов и запуском программы апоптоза .

Таким образом, накоплены данные, расширяющие представления о метаболических процессах в эритроцитах. В перспективе эти результаты могут быть использованы при интерпретации и прогнозирования изменения структуры и функций эритроцитов при различных патологических состояниях.

Библиографическая ссылка

Муравлёва Л.Е., Молотов-Лучанский В.Б., Клюев Д.А., Понамарева О.А., Калина А.С., Колебаева Г.Т. БЕЛКИ ЭРИТРОЦИТОВ. МИНИОБЗОР // Успехи современного естествознания. – 2013. – № 4. – С. 28-31;
URL: http://natural-sciences.ru/ru/article/view?id=31639 (дата обращения: 13.12.2019). Предлагаем вашему вниманию журналы, издающиеся в издательстве «Академия Естествознания»

Эритроциты как понятие появляются в нашей жизни чаще всего в школе на уроках биологии в процессе знакомства с принципами функционирования человеческого организма. Те, кто не обратил внимания в то время на тот материал, впоследствии могут вплотную столкнуться с красными кровяными клетками (а это и есть эритроциты) уже в поликлинике при обследовании.

Вас отправят на , а в результатах будет интересовать уровень эритроцитов, поскольку этот показатель относится к главным показателям здоровья.

Основная функция этих клеток – снабжение кислородом тканей тела человека и выведение из них углекислот. Нормальное их количество обеспечивает полноценную работу организма и его органов. При колебаниях уровня красных клеток появляются различные нарушения и сбои.

Эритроциты – это красные кровяные клетки человека и животных, содержащие гемоглобин.
Они имеют специфическую двояковогнутую дисковую форму. Из-за этой особенной формы общая поверхность этих клеток составляет до 3000 м² и превосходит поверхность тела человека в 1500 раз. Для обычного человека эта цифра интересна тем, что кровяная клетка выполняет одну из своих основных функций именно своей поверхностью.

Справочно. Чем больше суммарная поверхность красных кровяных клеток, тем лучше для организма.
Если бы эритроциты были обычной для клеток шарообразной формы, то площадь их поверхности была на 20 % меньше существующей.

Благодаря своей необычной форме красные клетки могут:

Транспортировать большее количество кислорода и углекислого газа.
Проходить через узкие и изогнутые капиллярные сосуды. Способность проходить в самые отдаленные участки человеческого тела эритроциты теряют с возрастом, а также при патологиях, связанных с изменением формы и размеров.

Один кубический миллиметр крови здорового человека содержит 3,9-5 миллионов красных кровяных клеток.

Химический состав эритроцитов выглядит так:

60% – вода;
40% – сухой остаток.

Сухой остаток телец состоит из:

90-95 % – гемоглобин, красный пигмент крови;
5-10 % – распределяются между липидами, белками, углеводами, солями и ферментами.

Такие клеточные структуры как ядро и хромосомы у кровяных телец отсутствуют. К безядерному состоянию эритроциты приходят в ходе последовательных преобразований в жизненном цикле. То есть жесткая составляющая клеток уменьшена до минимума. Спрашивается, зачем?

Справочно. Природа так создала красные клетки, чтобы, имея стандартный размер 7-8 мкм, они проходили через мельчайшие капилляры диаметром 2-3 мкм. Отсутствие жесткого ядра как раз и позволяет “протискиваться” сквозь тончайшие капилляры, чтобы донести до всех клеток кислород.

Образование, жизненный цикл и разрушение красных клеток

Образуются эритроциты от предшествующих клеток, которые происходят от стволовых. Зарождаются красные тельца в костном мозге плоских костей – черепе, позвоночнике, грудине, ребрах и костях таза. В случае, когда по причине болезни костный мозг не в состоянии синтезировать красные кровяные тельца, они начинают вырабатываться другими органами, которые отвечали за их синтез во внутриутробном развитии (печень и селезенка).

Заметим, что, получив результаты общего анализа крови, вы можете столкнуться с обозначением RBC – это английская аббревиатура red blood cell count – количество красных кровяных телец.

Справочно. Эритроциты (RBC) производятся (эритропоэз) в костном мозге под контролем гормона эритропоэтина (ЭПО). Клетки в почках производят ЭПО в ответной реакции на уменьшение доставки кислорода (как при анемии и гипоксии), а также при повышении уровня андрогенов. Здесь важно, что в дополнение к ЭПО, для производства эритроцитов требуется поставка составляющих, главным образом железа, витамина B 12 и фолиевой кислоты, которые поставляются либо с пищей, либо в качестве добавок.

Живут эритроциты около 3-3,5 месяцев. Каждую секунду в теле человека их распадается от 2 до 10 миллионов. Старение клеток сопровождается изменением их формы. Разрушаются эритроциты чаще всего в печени и селезенке, образуя при этом продукты распада – билирубин и железо.

Задачи и функции эритроцитов

Основными функциями кровяных телец являются:

Перемещение кислорода из легких к тканям (с участием гемоглобина).
Перенос углекислого газа в обратном направлении (при участии гемоглобина и ферментов).
Участие в обменных процессах и регуляции водно-солевого баланса.
Перенесение в ткани жироподобных органических кислот.
Обеспечение питания тканей (эритроциты поглощают и переносят аминокислоты).
Непосредственное участие в свертываемости крови.
Защитная функция. Клетки способны всасывать вредные вещества и переносить антитела – иммуноглобулины.
Способность к подавлению высокой иммунореактивности, что может использоваться для лечения различных опухолей и аутоиммунных заболеваний.
Участие в регуляции синтеза новых клеток – эритропоэза.
Кровяные тельца помогают поддерживать кислотно-щелочной баланс и осмотическое давление, которые необходимы для осуществления биологических процессов в организме.

По каким параметрам характеризуют эритроциты

Основные параметры развернутого анализа крови:

Уровень гемоглобина
Гемоглобин - это пигмент в составе эритроцитов, который помогает осуществлению газообмена в организме. Повышение и снижение его уровня чаще всего связано с количеством кровяных телец, но случается, что эти показатели меняются независимо друг от друга.
Нормой для мужчин является от 130 до 160 г/л, для женщин – от 120 до 140 г/л и 180–240 г/л для младенцев. Недостаток гемоглобина в крови называют анемией. Причины повышения уровня гемоглобина аналогичны причинам снижения числа красных клеток.
СОЭ – скорость оседания эритроцитов.
Показатель СОЭ может повышаться при наличии воспалений в организме, а снижение его обусловлено хроническим нарушением кровообращения.
В клинических исследованиях показатель СОЭ дает представление об общем состоянии организма человека. В норме СОЭ должен составлять 1-10 мм/час у мужчин, и 2-15 мм/час у женщин.

При сниженном количестве красных телец в крови СОЭ растет. Снижение СОЭ происходит при различных эритроцитозах.

Современные гематологические анализаторы, кроме гемоглобина, эритроцитов, гематокрита и других обычных анализов крови, могут снимать и другие показатели, называемые эритроцитарными индексами.

MCV – средний объем эритроцитов.

Очень важный показатель, который определяет вид анемии по характеристике красных клеток. Высокий уровень MCV показывает гипотонические нарушения в плазме. Низкий уровень говорит о гипертоническом состоянии.

МСН – среднее содержание гемоглобина в эритроците. Нормальное значение показателя при исследовании в анализаторе должно составлять 27 – 34 пикограммов (пг).
МСНС – средняя концентрация гемоглобина в эритроцитах.

Показатель взаимосвязан с MCV и МСН.

RDW - распределение эритроцитов по объему.

Показатель помогает дифференциации анемий в зависимости от его значений. Показатель RDW совместно с расчетом MCV снижается при микроцитарных анемиях, но его необходимо изучать одновременно с гистограммой.

Эритроциты в моче

Повышенное содержание красных телец имеет название гематурия (кровь в моче). Подобная патология объясняется слабостью капилляров почек, пропускающих в мочу эритроциты, и сбоями в фильтрации почек.

Также причиной гематурии могут быть микротравмы слизистой мочеточников, уретры или мочевого пузыря.
Максимальный уровень кровяных клеток в моче у женщин - не более 3 единиц в поле зрения, у мужчин - 1-2 единицы.
При анализе мочи по Нечипоренко считаются эритроциты в 1 мл мочи. Нормой является показатель до 1000 ед/мл.
Показатель более 1000 ед/мл может указывать на наличие камней и полипов в почках или мочевом пузыре и других состояниях.

Нормы содержания эритроцитов в крови

Общее количество эритроцитов, содержащихся в теле человека в целом, и количество красных телец, курсирующих по системе кровообращения – понятия различные.

В общее число входят 3 вида клеток:

те, которые еще не покинули костный мозг;
находящиеся в «депо» и ожидающие своего выхода;
курсирующие по кровяным каналам.

Здоровье 30.01.2018

Дорогие читатели, все вы знаете, что эритроциты в крови называют красными кровяными тельцами. Но многие из вас не догадываются, какую роль эти клетки играют для всего организма. Эритроциты в крови - это главные переносчики кислорода. Если их не хватает, развивается кислородная недостаточность. При этом снижается гемоглобин - железосодержащий белок. Он как раз и связывается с кислородом, обеспечивая питание клеток и предупреждая анемию.

Когда мы сдаем анализ крови, всегда обращаем внимание и на показатели эритроцитов. Хорошо, если они в норме. А что означает повышение или понижение эритроцитов в крови, какими симптомами эти состояния проявляются и чем могут угрожать здоровью? Об этом нам расскажет врач высшей категории Евгения Набродова. Передаю ей слово.

Кровь человека состоит из плазмы и форменных элементов: тромбоцитов, лейкоцитов и эритроцитов. Эритроцитов как раз в кровяном русле больше всего. Именно эти клетки отвечает за реологические свойства крови и практически за работу всего организма. Прежде чем говорить о понижении и повышении эритроцитов в крови, а также о норме этих клеток, хочется немного рассказать об их размере, строении и функциях.

Что такое эритроцит. Норма для женщин и мужчин

На 70% эритроцит состоит из воды. На долю гемоглобина приходится 25%. Остальной объем занимают сахара, липиды, ферментные белки. В норме эритроцит имеет форму двояковогнутого диска с характерными утолщениями по краям и впадиной посередине.

Размеры нормального эритроцита зависят от возраста, пола, условий проживания и от места забора крови для анализа. Объем крови у мужчин выше, чем у женщин. Это стоит учитывать при интерпретации результатов лабораторной диагностики. В крови мужчины больше клеток в единице объема, соответственно в них больше гемоглобина и эритроцитов.

В связи с этим норма эритроцитов в крови разная в зависимости от пола человека. Норма эритроцитов у мужчин - 4,5-5,5 х 10**12/л. Этих значений придерживаются специалисты, когда интерпретируют результаты общего анализа. А вот количество эритроцитов в крови у женщин должно быть в пределах 3,7-4,7 х 10**12/л.

При изучении количества эритроцитов в крови в норме обратите внимание и на количество гемоглобина, которое также позволяет заподозрить наличие анемии - одного из патологических состояний, связанных с эритроцитами и нарушением их основной функции - транспорт кислорода.

Так за что отвечают эритроциты в крови и почему этому показателю специалисты уделяют такое повышенное внимание? Эритроциты осуществляют несколько важных функций:

перенос кислорода из альвеол легких к другим органам и тканям и транспортировка углекислого газа с участием гемоглобина;
участие в поддержании гомеостаза, важная буферная роль;
эритроциты осуществляют транспортировку аминокислот, витаминов группы B, витамина C, холестерина и глюкозы от пищеварительных органов к другим клеткам организма;
участие в защите клеток от свободных радикалов (красные кровяные тельца содержат важные компоненты, обеспечивающие антиоксидантную защиту);
поддержание постоянства процессов, отвечающих за адаптацию, в том числе во время беременности и при возникновении болезней;
участие в метаболизме многих веществ и иммунных комплексов;
регуляция тонуса сосудов.

Мембрана эритроцитов содержит рецепторы ацетилхолина, простагландинов, иммуноглобулинов, инсулина. Этим и объясняется взаимодействие красных кровяных телец с различными веществами и участие практически во всех внутренних процессах. Именно поэтому так важно поддерживать нормальное количество эритроцитов в крови и своевременно корректировать нарушения, с ними связанные.

Распространенные изменения в работе эритроцитов

Специалисты выделяют две разновидности нарушений в системе эритроцитов: эритроцитоз (повышение эритроцитов в крови) и эритропения (эритроциты в крови понижены), приводящая к анемии. Каждый из вариантов считается патологией. Давайте разбираться в том, что происходит при эритроцитозе и эритропении и как эти состояния проявляются.

Повышенное содержание эритроцитов в крови - это эритроцитоз (синонимы - полицитемия, эритремия). Состояние относится к генетическим аномалиям. Повышенные эритроциты в крови возникают при заболеваниях, когда нарушаются реологические свойства крови и возрастает синтез гемоглобина и эритроцитов в организме. Специалисты выделяют первичные (возникают самостоятельно) и вторичные (прогрессируют на фоне имеющихся нарушений) формы эритроцитоза.

К первичным эритроцитозам относят болезнь Вакеза и некоторые семейные формы нарушений. Все они так или иначе связаны с хроническими лейкозами. Чаще всего высокие эритроциты в крови при эритремии выявляются у людей старшего возраста (после 50 лет), преимущественно - у мужчин. Первичный эритроцитоз возникает на фоне хромосомной мутации.

Вторичный эритроцитоз возникает на фоне других заболеваний и патологических процессов:

кислородная недостаточность в области почек, печени и селезенки;
различные опухоли, которые увеличивают количество эритропоэтина - гормона почек, который контролирует синтез эритроцитов;
потеря жидкости организмом, сопровождающаяся сокращением объема плазмы (при ожогах, отравлениях, длительной диареи);
активный выход эритроцитов из органов и тканей при острой кислородной недостаточности и выраженном стрессе.

Надеюсь, теперь вам стало понятно, что это значит, когда много эритроцитов в крови. Несмотря на относительно редкую встречаемость подобного нарушения, вы должны знать о том, что такое возможно. Повышенное количество эритроцитов в крови часто обнаруживают совершенно случайно после получения результатов лабораторной диагностики. Кроме эритроцитоза в анализе повышены гематокрит, гемоглобин, лейкоциты, тромбоциты и вязкость крови.

Эритремия сопровождается и другими симптомами:

полнокровие, которое проявляется появлением сосудистых звездочек и вишневой окраски кожи, особенно в области лица, шеи и кистей рук;
мягкое небо имеет характерный синеватый оттенок;
тяжесть в голове, шум в ушах;
зябкость рук и ног;
сильный зуд кожных покровов, который усиливается после принятия ванны;
боль и жжение в кончиках пальцах, их покраснение.

Повышение эритроцитов в крови у мужчин и женщин резко увеличивает риск развития тромбоза коронарных артерий и глубоких вен, возникновения инфаркта миокарда, ишемического инсульта и спонтанных кровотечений.

Если по результатам анализа эритроциты в крови повышены, дополнительно может потребоваться исследование костного мозга с помощью пункции. Для получения полной информации о состоянии больного назначают печеночные пробы, общий анализ мочи, ультразвуковое исследование почек и сосудов.

При анемии эритроциты в крови понижены (эритропения) - что это значит и как реагировать на подобные изменения? При этом характерно снижение и уровня гемоглобина.

Диагноз «анемия» ставит врач по характерным изменениям в результатах анализа крови:

гемоглобин ниже 100 г/л;
железа в сыворотке меньше 14,3 мкмоль/л;
эритроцитов менее 3,5-4 х 10**12/л.

Для постановки точного диагноза достаточно присутствия в анализах одного или нескольких из перечисленных изменений. Но самое главное - это снижение содержания гемоглобина в единице объема крови. Чаще всего анемия является симптомом сопутствующих заболеваний, острых или хронических кровотечений. Также анемическое состояние может возникать при нарушениях в системе гемостаза.

Чаще всего специалисты обнаруживают железодефицитную анемию, которая сопровождается недостаточностью поступления железа и гипоксией тканей. Особенно опасно, когда понижены эритроциты в крови при беременности. Это состояние говорит о том, что развивающемуся ребенку не хватает кислорода для правильного развития и активного роста.

Итак, мы пришли к тому, что причина пониженных эритроцитов в крови - анемия. А ее могут вызвать многие состояния, включая кишечные инфекции и болезни, сопровождающиеся рвотой, диареей и внутренними кровотечениями. Как же заподозрить развитие анемии?

В этом видео специалисты рассказывают о важных показателях анализа крови, включая эритроциты.

Симптомы железодефицитной анемии

Железодефицитная анемия широко распространена среди взрослого населения. На ее долю приходится до 80-90% от всех видов анемий. Скрытый недостаток железа очень опасен, так как он напрямую угрожает гипоксией и возникновением сбоя в иммунной, нервной системах и антиоксидантной защите.

Основные симптомы железодефицитной анемии:

чувство постоянной слабости и сонливости;
повышенная утомляемость;
снижение работоспособности;
шум в ушах;
головокружение;
обмороки;
повышенное сердцебиение и одышка;
похолодание конечностей, зябкость даже в тепле;
снижение адаптационных возможностей организма, повышение риска развития ОРВИ и инфекционных заболеваний;
сухость кожи, ломкость ногтей и выпадение волос;
искажение вкуса;
мышечная слабость;
раздражительность;
плохая память.

Когда врач выявляет низкие эритроциты в крови, необходимо искать истинные причины анемии. Рекомендуется обследовать органы пищеварительного тракта. Часто скрытая анемия выявляется при поражении слизистой ЖКТ язвенными дефектами, при геморрое, хроническом энтерите, гастрите, гельминтозах. Определив причины понижения количества эритроцитов и гемоглобина, можно приступать к лечению.

Лечение нарушений, связанных с количеством эритроцитов

Как низкое, так и высокое количество эритроцитов требует соответствующего лечения. Не стоит надеяться только на знания и опыт врача. Многие люди сегодня несколько раз в год проводят профилактические лабораторные исследования по собственной инициативе и получают анализы диагностики на руки. С ними можно обратиться к любому профильному специалисту или терапевту, чтобы провести дополнительное обследование и схему лечения.

Лечение анемии

Самое главное в лечении анемий, которые развиваются на фоне снижения уровня эритроцитов и гемоглобина, — устранить первопричину заболевания. Одновременно с этим специалисты восполняют нехватку железа с помощью специальных препаратов. Рекомендуется обратить особое внимание на качество рациона питания.

Обязательно включайте в рацион продукты, которые содержат гемовое железо: это мясо кролика, телятины, говядины, печень. Не забывайте о том, что усиливает всасывание железа из пищеварительного тракта аскорбиновая кислота. При лечении железодефицитной анемии диету сочетают с использованием железосодержащих средств. На протяжении всего лечебного периода необходимо периодически контролировать количество эритроцитов в крови и уровень гемоглобина.

Лечение эритроцитоза

Одним из методов лечения эритроцитоза, который сопровождается повышением уровня эритроцитов в крови, является кровопускание. Удаленный объем крови заменяют физиологическими растворами или специальными составами. При высоком риске развития сосудистых и гематологических осложнений назначают цитостатические препараты, возможно применение радиоактивного фосфора. Лечение требует коррекции основного заболевания.

Симптомы нарушений функций эритроцитов часто схожи между собой. Разобраться в конкретном клиническом случае может только квалифицированный специалист. Не пытайтесь поставить себе диагноз и назначить лечение без ведома врача. Шутить с патологическими изменениями в количестве форменных элементов крови может быть очень опасно. Если вы сразу после понижения или повышения эритроцитов в анализах обратитесь за медицинской помощью, удастся избежать осложнений и восстановить нарушенные функции организма.

Врач высшей категории
Евгения Набродова

На блоге есть статьи на эту тему:

А для души мы с вами послушаем Белок в моче. Что это значит?

Функции

Эритроциты - высокоспециализированные клетки, функцией которых является перенос кислорода из лёгких к тканям тела и транспорт диоксида углерода (CO 2) в обратном направлении. У позвоночных, кроме млекопитающих, эритроциты имеют ядро, у эритроцитов млекопитающих ядро отсутствует.

Наиболее специализированы эритроциты млекопитающих, лишённые в зрелом состоянии ядра и органелл и имеющие форму двояковогнутого диска, обуславливающую высокое отношение площади к объёму, что облегчает газообмен. Особенности цитоскелета и клеточной мембраны позволяют эритроцитам претерпевать значительные деформации и восстанавливать форму (эритроциты человека диаметром 8 мкм проходят через капилляры диаметром 2-3 мкм).

Транспорт кислорода обеспечивается гемоглобином (Hb), на долю которого приходится ≈98 % массы белков цитоплазмы эритроцитов (в отсутствии других структурных компонентов). Гемоглобин является тетрамером, в котором каждая белковая цепь несёт гем - комплекс протопорфирина IX с ионом двухвалентного железа, кислород обратимо кординируется с ионом Fe 2+ гемоглобина, образуя оксигемоглобин HbO 2:

Hb + O 2 HbO 2

Особенностью связывания кислорода гемоглобином является его аллостерическое регулирование - стабильность оксигемоглобина падает в присутствии 2,3-дифосфоглицериновой кислоты - промежуточного продукта гликолиза и, в меньшей степени, углекислого газа, что способствует высвобождению кислорода в тканях, в нём нуждающихся.

Транспорт углекислого газа эритроцитами происходит с участием карбоангидразы, содержащейся в их цитоплазме. Этот фермент катализирует обратимое образование бикарбоната из воды и углекислого газа, диффундирующего в эритроциты:

H 2 O + CO 2 H + + HCO 3 –

В результате в цитоплазме накапливаются ионы водорода, однако снижение при этом незначительно из-за высокой буферной ёмкости гемоглобина. Вследствие накопления в цитоплазме ионов бикарбоната возникает градиент концентрации, однако ионы бикарбоната могут покидать клетку только при условии сохранения равновесного распределения зарядов между внутренней и внешней средой, разделённых цитоплазматической мембраной, то есть выход из эритроцита иона бикарбоната должен сопровождаться либо выходом катиона, либо входом аниона. Мембрана эритроцита практически непроницаема для катионов, но содержит хлоридные ионые каналы, в результате выход бикарбоната из эритроцита сопровождается входом в него хлорида (хлоридный сдвиг).

Формирование эритроцитов

Бурстобразующая единица эритроцитов (БОЕ-Э) даёт начало эритробласту, который через образование пронормобластов уже дают морфологически различимые клетки-потомки нормобласты (последовательно переходящие стадии):

базофильные нормобласты (имеют базофильное ядро и цитоплазму, начинает синтезироваться гемоглобин),
полихроматофильные нормобласты (ядро становится меньше, участки с гемоглобином приобретают оксифильность),
оксифильные нормобласты (их ядро расположено на одном конце уже овальной клетки, не способны к делению, содержат много гемоглобина),
ретикулоциты (безъядерные, содержат остатки органелл, главным образом шероховатой эндоплазматической сети). Ретикулоциты далее становятся эритроцитами.

Эффективность функционирования гемоглобина зависит от величины поверхности соприкосновения эритроцита со средой. Суммарная поверхность всех эритроцитов крови в организме тем больше, чем меньше их размеры. У низших позвоночных эритроциты крупные (например, у хвостатого земноводного амфиумы - 70 мкм в диаметре), эритроциты высших позвоночных мельче (например, у козы - 4 мкм в диаметре). У человека диаметр эритроцита составляет 7,2-7,5 мкм, толщина - 2 мкм, объём - 76-110 мкм³.

В одном литре крови содержится эритроцитов:

у мужчин 4,5·10 12 /л-5,5·10 12 /л (4,5-5,5 млн в 1 мм³ крови),
у женщин - 3,7·10 12 /л-4,7·10 12 /л (3,7-4,7 млн в 1 мм³),
у новорождённых - до 6,0·10 12 /л (до 6 млн в 1 мм³),
у пожилых людей - 4,0·10 12 /л (меньше 4 млн в 1 мм³).

Переливание крови

Патология

Эритроциты человека: a) нормальные - двояковогнутые; b) нормальные, вид с ребра; c) в гипотоническом растворе, разбухшие (сфероциты); d) в гипертоническом растворе, съёжившиеся (эхиноциты)

При изменении кислотно-щелочного баланса крови в сторону закисления (от 7,43 до 7,33) происходит склеивание эритроцитов в виде монетных столбиков, либо их агрегация.

Примечания

Ссылки

Литература

Ю.И. Афансьев. Гистология, цитология и эмбриология / Шубикова Е.А. - 5-е издание. - Москва: «Медицина», 2002. - 744 с. - ISBN 5-225-04523-5

С.В. Глушен. Цитология и гистология. Курс лекций. - Минск, 2003.

Ферменты плазмы крови

1) Секреторные – синтезируются в органах, но свое действие оказывают только в сосудистом русле. Например, ЛХАТ, ЛПЛ. ЛХАТ синтезируется в печени, катализирует эстерификацию холестерина в сосудистом русле. ЛПЛ синтезируется в клетках жировой и мышечной ткани, секретируется в кровь и участвует в гидролизе триацилглицеринов, входящих в состав липопротеинов.

2) Индикаторные – синтезируются и оказывают свое действие только в тканях. Появление их в крови говорит о повреждении клеток. Например, АсАТ, АлАТ.

3) Экскреторные – нормальные компоненты желчи, при желчнокаменной болезни попадают в кровь. Например, щелочная фосфатаза, лейцинаминопептидаза.

В плазме крови содержатся промежуточные и конечные продукты обмена белков. Это небелковые азотистые вещества: полипептиды, аминокислоты, мочевина, мочевая кислота, креатин, креатинин, пурины, пиримидины.

Среди безазотистых веществ в крови присутствуют продукты обмена углеводов и липидов: глюкоза, молочная и пировиноградная кислоты, жирные кислоты, глицерин, кетоновые тела.

Постоянными компонентами плазмы являются минеральные вещества: NaCl, КCl, CaCl 2 , MgCl 2 , NaHCO 3 , CaCO 3 , K 2 HPO 4 , Ca(PO 4) 2 , Na 2 SO 4 , незначительные количества соединений Fe, Cu, Zn, I, Mn, Co.

Представлены гемоглобином и небольшим количеством белков стромы.

Различают два основных типа белков плазматической мембраны: поверхностные и интегральные. Поверхностные белки локализованы на внутренней цитоплазматической поверхности мембраны. К ним относятся глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа, актин, спектрин. Цепи спектрина образуют разветвленную волокнистую сеть. Спектрин стабилизирует и регулирует вместе с актином форму мембраны эритроцитов, которая изменяется при прохождении клеток через капилляры.

Интегральные белки расположены внутри мембраны. Их можно отделить от мембраны только с помощью детергентов или органических растворителей. В мембране имеется анионный канал, делающий ее проницаемой для НСО 3 - и Сl - . Это димер белка и составляет ¼ общего количества белка в мембране. Этот канал имеет большое значение для транспорта СО 2 эритроцитами, канал Na + K + АТФ-азы.

Гемоглобин - основной белок эритроцитов. Это сложный Fe содержащий белок с м.м. 68000. Состоит из белковой части - глобина и простетической группы гема. Молекула имеет 4 субъединицы с М. м. 17 тыс. каждая. В состав субъединицы входит гем и одна полипептидная цепь.

В глобин входит 574 аминокислоты. Различают 2 α и 2 β цепи. α- цепь состоит из 141 аминокислоты, N концевая - валин, С - аргинин. β- цепь имеет 146 аминокислот, N концевая - валин, С - гистидин. Четвертичная структура гемоглобина состоит из 2-х α и 2-х β цепей:

α 2 β 2 . Это основной гемоглобин взрослого человека НbА 1 (adultus).

Гемовые группы находятся на поверхности глобулы в особых карманах, образованных петлями полипептидной цепи. Глобин соединяется через имидазольное кольцо гистидина с гемом по 5 координационной связи железа.

а) Гем б)

в)

Структура гема (а), структура активного центра дезоксигемоглобина (б), структура активного центра оксигемоглобина (в)

Атом железа может образовать шесть координационных связей. Четыре связи направлены к атомам азота пиррольных колец, оставшиеся две связи – перпендикулярно к плоскости порфиринового кольца по обе его стороны. Гемы расположены вблизи поверхности белковой глобулы в специальных карманах, образованных складками полипептидных цепей глобина. Гемоглобин при нормальном функционировании может находиться в одной из трех форм: феррогемоглобин (обычно называемый дезоксигемоглобином или просто гемоглобином), оксигемоглобин и ферригемоглобин (называемый также метгемоглобином). В феррогемоглобине железо находится в закисной форме Fe(II), одна из двух связей, перпендикулярных к плоскости порфиринового кольца, направлена к атому азота гистидинового остатка, а вторая связь свободна (рис. б). Кроме этого гистидинового остатка, называемого проксимальным (соседним), по другую сторону порфиринового кольца и на большем расстоянии от него находится другой гистидиновый остаток – дистальный гистидин, не связанный непосредственно с атомом железа. Взаимодействие молекулярного кислорода со свободным гемом приводит к необратимому окислению атома железа тема . В дезоксигемоглобине глобин предохраняет железо гема от окисления.

Обратимое присоединение кислорода (оксигенация), позволяющее гемоглобину выполнять свою основную функцию переносчика, обеспечивается возможностью образовать прочные пятую и шестую координационные связи и перенести электрон на кислород не от железа (то есть окислить Fe 2+), а от имидазольного кольца проксимального гистидина. Вместо молекулярного кислорода железо гема может присоединить окись углерода СО (угарный газ). Даже небольшие концентрации СО приводят к нарушению кислородпереносящей функции гемоглобина и отравлению угарным газом.

Выше было сказано, что одна молекула гемоглобина содержит четыре субъединицы и, следовательно четыре тема, каждый из которых может обратимо присоединить одну молекулу кислорода. Поэтому реакцию оксигенации можно разделить на четыре стадии:

Нb + О 2 Û HbO 2

НbО 2 + О 2 Û Hb(O 2) 2

Hb(O 2) 2 + О 2 Û Hb(O 2) 3

Hb(O 2) 3 + О 2 Û Hb(O 2) 4

Прежде чем рассмотреть эту главную функциональную реакцию гемоглобина более детально, необходимо сказать несколько слов о мышечном гемоглобине – миоглобине. Он содержит одну молекулу гема и одну полипептидную цепочку, состав и структура которой подобны составу и структуре b-субъединицы гемоглобина. Как и для гемоглобина, важнейшей функцией миоглобина является обратимое присоединение молекулярного кислорода. Эту функцию характеризует так называемая кривая оксигенации, связывающая степень насыщения гемоглобина кислородом (в процентах) с парциальным давлением последнего, р о 2 (мм Hg).

Типичные кривые оксигенации гемоглобина и миоглобина (при условии достижения химического равновесия) приведены на рис. Для миоглобина кривая является гиперболой, как и должно быть в случае одностадийной химической реакции при условии достижения химического равновесия:

Кривые оксигенации миоглобина (а) и гемоглобина (б)

Совершенно другая картина возникает в случае гемоглобина. Кривая диссоциации имеет S-образную форму. Без кислорода молекулы гемоглобина обладают низким сродством к кислороду, затем кривая становится круче и при высоких значениях р О 2 практически сливается с кривой диссоциации миоглобина.

Между гемами одной молекулы гемоглобина существует некоторая связь, благодаря которой присоединение кислорода к одному гему влияет на присоединение кислорода к другому гему той же молекулы. Это явление получило название гем-гем взаимодействия. Физиологический смысл гем-гем взаимодействия очевиден. Сигмоидная форма кривой диссоциации создает условия максимальной отдачи кислорода при переносе гемоглобина от легких с высоким значением р О 2 к тканям с низким значением р О 2 . Для человека значения р О 2 артериальной и венозной крови в нормальных условиях (Т 37°С, рН 7,4) равны соответственно 100 и 40 ммНg. При этом (рис. б) гемоглобин отдает тканям 23% связанного кислорода (степень оксигенации меняется от 98 до 75%). При отсутствии гем-гем взаимодействия для одногемового миоглобина (рис. а) эта величина не превышает 5%. Миоглобин поэтому служит не переносчиком, а депо кислорода и отдает его мышечной ткани лишь при резкой гипоксии, когда насыщение ткани кислородом падает до недопустимо низкого значения.