Реклама на портале

Можно ли принимать кеторол с пенициллином. Кеторол лекарство в ампулах, показания к применению, инструкция. При беременности и лактации

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.

Синонимы русские

Дегидрогеназа молочной кислоты.

Синонимы английские

Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH,LD.

Метод исследования

УФ кинетический тест.

Единицы измерения

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO 2 и H 2 O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани - ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорожденных, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

  • Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
  • Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт легкого).
  • Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
  • В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
  • Для исследования патологий печени и почек.
  • Для диагностики поражений мышечной ткани.

Когда назначается исследование?

  • При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
  • При комплексном профилактическом обследовании пациента.
  • При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.

Что означают результаты?

Референсные значения

Причины повышения активности лактатдегидрогеназы общей:

  • инфаркт миокарда,
  • легочная эмболия и инфаркт легкого,
  • заболевания крови, сопровождающиеся гемолизом (гемолитическая, пернициозная, мегалобластическая, серповидно-клеточная анемии, эритремия),
  • злокачественные новообразования различных локализаций (рак яичек, рак печени, лимфома, метастазы в костную ткань и печень и т. д.),
  • лейкозы,
  • патология печени (вирусные и токсические гепатиты, цирроз печени, обтурационная желтуха, алкогольная болезнь печени),
  • болезни почек (инфаркт почки, гломерулонефрит, пиелонефрит),
  • патология мышц (мышечная дистрофия, травма, атрофия),
  • переломы костей,
  • застойная сердечная недостаточность, острая коронарная недостаточность (без инфаркта), миокардит (умеренное повышение фермента),
  • инфекционный мононуклеоз,
  • инфаркт кишечника,
  • острый панкреатит,
  • инсульт,
  • судорожный припадок,
  • белая горячка,
  • эклампсия,
  • травматический шок,
  • тяжелые состояния, сопровождающиеся гипоксией, гипер- и гипотермией,
  • ожоговая болезнь,
  • пневмоцистная пневмония,
  • преждевременная отслойка плаценты,
  • гипотиреоз.

Что может влиять на результат?

К повышению результата могут приводить:

  • гемолиз эритроцитов в пробе крови (в связи с высокой активностью ЛДГ в клетках крови),
  • интенсивные физические нагрузки незадолго до исследования,
  • наличие у пациента протезированного клапана сердца (гемолиз эритроцитов вследствие повреждения клеток створками клапана),
  • применение электроимпульсной терапии незадолго до исследования,
  • гемодиализ (в связи с удалением ингибиторов фермента – мочевины во время процедуры),
  • большое количество тромбоцитов (тромбоцитоз),
  • некоторые заболевания кожи,
  • лекарственные средства, повышающие активность ЛДГ (анестетики, аспирин, вазопрессин, вальпроевая кислота, наркотики, прокаинамид, этанол, амиодарон, анаболические стероиды, верапамил, изотретиноин, каптоприл, хлорамфеникол, кодеин, дапсон, дилтиазем, интерферон-альфа, интерлейкин-2, некоторые антибактериальные и противогрибковые препараты, неспецифические противовоспалительные препараты, пеницилламин, стрептокиназа, тиопентал, фуросемид, метотрексат, сульфасалазин, симвастатин, такролимус).

Возможные причины снижения результата:

  • присутствие оксалатов и мочевины, ингибирующих фермент,
  • лекарственные средства, снижающие активность ЛДГ (амикацин, аскорбиновая кислота, гидроксимочевина, дофибрат, эналаприл, метронидазол, налтрексон, противосудорожные препараты, цефотаксим).

Важные замечания

  • Ввиду неспецифичности данного анализа его результат должен трактоваться с учетом показателей других лабораторных исследований и клинической картины заболевания.
  • В диагностике острых процессов, сопровождающихся деструкцией ткани (инфаркта, некроза), необходимо учитывать изменения активности ЛДГ в плазме в течение некоторого времени после острого эпизода болезни.
  • Определение изоферментов ЛДГ помогает уточнить локализацию патологического процесса.
  • Основным лабораторным маркером инфаркта миокарда является тропонин I, а не ЛДГ.
  • Лактатдегидрогеназа 1, 2 (ЛДГ 1, 2 фракции)

Кто назначает исследование?

Терапевт, кардиолог, онколог, врач общей практики.

Литература

  • Назаренко Г.И., Кишкун А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. – М.: Медицина, 2000. - 165-166.
  • Fischbach F.T., Dunning M.B. A Manual of Laboratory and Diagnostic Tests, 8th Ed. Lippincott Williams & Wilkins, 2008: 1344 p.
  • Wilson D. McGraw-Hill Manual of Laboratory and Diagnostic Tests 1st Ed Normal, Illinois, 2007: 347-348 pp.

ЛДГ расшифровывается как лактатдегидрогеназа. Это фермент, который принимает непосредственное участие в окислении глюкозы и образовании молочной кислоты в организме. При нормальном функционировании организма этот фермент разрушается и быстро выводится. Возникают случаи, когда ЛДГ повышен. Причины повышения и способы нормализации уровня фермента рассмотрим в данной статье.

ЛДГ играет важную роль в жизнедеятельности организма . Он участвует в химических реакциях, таких как окисление глюкозы и образование молочной кислоты. ЛДГ способствует преобразованию глюкозы в энергию, которая необходима для работы клеток организма. Подобная реакция протекает в присутствии кислорода. В результате происходит выделение углекислого газа, энергии и молекул воды. При недостаточном содержании кислорода выработка энергии уменьшается в несколько десятков раз и происходит накопление молочной кислоты в тканях.
 Также ЛДГ необходим для преобразования накопившейся молочной кислоты обратно в глюкозу в результате химической реакции. Отличительной особенностью ЛДГ является то, что он не способен накапливаться в организме. Поэтому он быстро разрушается и выводится естественным путем из организма.

Посмотрите видео про этот показатель

Как проводится анализ?

Чтобы выявить уровень фермента необходимо сдать биохимический анализ крови на ЛДГ. Для его проведения производят забор венозной крови. Могут взять из вены на сгибе руки, из мочки уха, большого пальца ноги или пятки. У маленьких детей забор производят при помощи ланцета. Перед введением иглы место обрабатывают антисептическим раствором. После взятия необходимого количества материала на место прокола накладывают давящую повязку. После процедуры пациенты некоторое время могут ощущать боль и дискомфорт на месте прокола.

Материал собирают в специальную пробирку .

В лаборатории ее помещают в центрифугу для получения сыворотки, после чего проводят исследование.

Что может повлиять на результат?

Перед исследованием пациенту необходимо тщательно подготовиться , соблюдая правила, разработанные специалистами. Несоблюдение данных требований может повлиять на результат анализа. Требования:

  • кровь сдается строго натощак в утреннее время;
  • перед анализом необходимо исключить из рациона жирную и копченую пищу;
  • запрещено принимать алкоголь;
  • перед сдачей материала не рекомендуется курить;
  • если пациент постоянно принимает медикаменты, то об этом нужно сообщить врачу;
  • ацетилсалициловая кислота и некоторые гормональные препараты могут вызвать повышение ЛДГ в крови;
  • за день до анализа необходимо исключить тяжелые физические нагрузки, так как во время тренировки затрачивается много энергии, что приводит к значительному увеличению фермента в организме.
К ложноположительному результату также может привести гемолиз крови, неправильное хранение биоматериала, завышенное содержание тромбоцитов в организме и нарушение самого процесса исследования.

Какие значения считать повышенными?

Показатель ЛДГ исчисляется в единицах на литр . Нормативные показатели напрямую зависят от возраста и пола пациента. В здоровом организме содержание фермента минимально. Ниже представлена таблица нормальных показателей для разных возрастных категорий пациентов.

При получении значений выше верхней границы нормативного показателя врач определяет повышенный показатель.

Важно учитывать, что лактатдегидрогеназа может быть повышена у женщин во время беременности , у профессиональных спортсменов и новорожденных малышей. В пожилом возрасте также наблюдается повышение показателей в результате изменений в организме.

Симптомы и признаки повышенных значений

Само по себе увеличение уровня ЛДГ не сопровождается конкретными симптомами . В зависимости от причины изменения показателей у пациентов могут наблюдаться боли в сердце, изменения АД и пульса, головная боль, слабость, сонливость, судороги, снижение работоспособности, повышение температуры тела.

Опасности и последствия

Значительное повышение показателя ЛГД говорит о наличии патологического процесса в организме человека . Отсутствие лечения или несвоевременная диагностика заболевания может привести к неприятным последствиям для пациента. Имеющиеся заболевания могут перейти в тяжелую и хроническую форму, повышается риск инсультов, инфарктов, патологий печени.

В тяжелых случаях возможен цирроз печени, развитие онкологических заболеваний и даже летальный исход.

Особенности состояния у детей

В первые дни после рождения у малышей уровень фермента всегда выше. По мере роста и развития показатель постепенно снижается и остается в пределах нормы. Нужно учитывать, если ребенок занимается спортом, то его нормативный показатель должен быть выше, чем у обычных детей его возраста. При наличии аллергии, бронхиальной астмы, экземы, анемии, травмы анализ ЛДГ может дать недостоверный результат. Если лактатдегидрогеназа повышена у ребенка, то подобное состояние требует тщательного исследования, так как возможно в растущем организме развиваются патологические процессы. Очень важно как можно раньше выявить , почему у ребенка повышается содержание фермента.

Это позволит вовремя распознать и устранить патологию.

Причины

В результате исследования могут определить, что ЛДГ повышен. Подобное состояние говорит об отклонениях в работе организма. По результатам одного анализа нельзя точно поставить диагноз, можно лишь подтвердить развитие патологии. Чтобы выявить истинные причины, при которых ЛДГ повышен необходимо проводить дополнительные инструментальные исследования.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

  • в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
  • при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
  • при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
  • острая вирусная инфекция – свинка
  • алкогольная интоксикация
  • внематочная беременность
Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:
  • при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
  • при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
  • при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
  • острый аппендицит
  • кишечная непроходимость
  • алкогольная интоксикация
  • кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
  • при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами
При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!


Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:
  • острый панкреатит
  • различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
  • холестаз
  • прободение язв
  • болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
  • прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)
Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови


Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:
  • инфаркт миокарда
  • острый гепатит (вирусный, токсический)
  • раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
  • травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
  • острый панкреатит
  • патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
  • гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии
ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:
  • острый гепатит
  • механическая желтуха
  • введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
  • распад большой опухоли
  • рак печени или метастазы в печени
  • обширный инфаркт миокарда
  • травматические повреждения мышечной ткани
У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях: Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

Что представляет собой анализ крови ЛДГ? Этот вопрос интересует многих пациентов. Любое онкологическое заболевание успешно можно вылечить, если выявить его на ранней стадии. Меланома кожи не является исключением. Очень важно узнать, насколько сильно болезнь успела распространиться. Тщательное обследование и диагностика играют здесь ключевую роль. Современная медицина располагает разными методами проведения подобных исследований.

Анализ крови ЛДГ позволяет точно определить степень прогрессирования заболевания.

Лактатдегидрогеназа — это фермент, который принимает участие в процессе окисления глюкозы и образования молочной кислоты.

В чем заключается суть анализа ЛДГ?

Если ткани организма снабжаются полноценно, то накопление лактата в сыворотке крови не происходит. Он разрушается, а затем полностью удаляется из организма. В том случае, если присутствует гипоксия, то ткани получают недостаточное количество кислорода. Показанием к проведению анализа ЛДГ являются и такие недуги, как:

  • заболевания миокарда;
  • болезни печени;
  • опухоли;
  • заболевания почек;
  • болезни крови;
  • инфаркты;
  • травмы скелетных мышц;
  • состояние атрофии;
  • гипоксия.

Расшифровка анализа ЛДГ выглядит так:

  1. У новорожденных считается нормой показатель до 2000 Ед/л.
  2. Для детей до 2 лет — 430 Ед/л.
  3. От 2 до 12 — 295 Ед/л.
  4. От 12 лет и для взрослых — 250 Ед/л.

Существуют случаи, когда даже повышенная ЛДГ будет считаться нормой. Это состояние беременности, новорожденность, повышенные физические нагрузки, употребление алкоголя, прием лекарственных препаратов, например, аспирина, кофеина.

Зачем нужен анализ ЛДГ?

Анализ ЛДГ позволяет выявить нарушение тканей. Особенно важно это при заболеваниях сердца, почек, головного мозга, легких. При повреждении тканей наблюдается повышение ЛДГ в крови. При онкологии можно с точностью определить наличие метастазы в лимфатических узлах и органах. Анализ назначает врач. Перед проведением исследования следует отказаться от приема анестетиков, аспирина, фторидов, аскорбиновой кислоты и алкоголя, которые могут исказить результат анализа.

Кровь берут из вены. После этого материал помещается в центрифугу, которая быстро вращается. Это приводит к тому, что из плазмы крови выделяется сыворотка. Именно с помощью сыворотки определяют показатели ЛДГ.

Определение результатов анализов

При определении результатов учитываются пол, возраст и масса тела, кроме того, существуют разные методики проведения исследования. В среднем показатели составляют 105-333 МЕ/л. Существуют 5 компонентов лактатдегидрогеназы, по которым делается заключение. Нужно отметить, что уровень изоферментов может отличаться в разных частях тела.

Если уровень повышен, то причиной может быть не только онкология, но и многие другие факторы. Благодаря анализу можно выявить:

  • состояние инфаркта;
  • инсульт;
  • анемичные состояния;
  • пониженное давление в крови;
  • гепатит или другое заболевание печени;
  • травму мышц;
  • дистрофическое состояние;
  • заболевания поджелудочной железы.

Нужно ли готовиться к этому анализу? В первую очередь необходимо отказаться от приема пищи на протяжении 12 часов до назначенного срока анализа. За полчаса до сдачи крови следует избегать физических нагрузок и стрессов. От курения нужно отказаться за 30 минут.

Лактатдегидрогеназа — это внутриклеточный фермент, в состав которого входит цинк. Это вещество выступает в качестве катализатора для окисления молочной кислоты, в процессе этого происходит превращение ее в пируват. Он присутствует во всех клетках организма. Наибольшая концентрация фермента находится в сердце, почках, печени, эритроцитах, мышцах скелета.

Какие бывают ЛДГ? По молекулярной структуре разделяются пять групп ферментов. От того, какой тип преобладает, будет зависеть вариант окисления глюкозы. Это может быть анаэробный или аэробный вариант. Для тканей миокарда и мозга показатель ЛДГ — 1. У эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани показатели ЛДГ -1 и -2. ЛДГ-3 больше всего в легочной ткани, в тканях селезенки, щитовидной и поджелудочной желез, в коре надпочечников, лимфоцитах. ЛДГ-5 находится в плацентарной ткани и мужских половых клетках.

Активность изоферментов в тканях скелетных мышц определяется в порядке убывания: от 5 до 3. Нормой в печени считается ЛДГ — 5, наименьшая ЛДГ — 4. Принято считать нормой, если в кровяной сыворотке содержится меньше ЛДГ — 4.

Считается общий показатель ЛДГ. Формула выглядит так: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

Если в организме развивается заболевание, которое приводит к повреждению тканей, и происходит разрушение клеток, то уровень активности начинает повышаться. Это важный показатель разрушения тканей. Разумеется, показатель повышенного фермента не может указывать прямо на заболевание. В таком случае проводят комплексное обследование.

Еще совсем недавно комплексное обследование применялось при диагностировании инфаркта миокарда. Сегодня выявляется уровень тропонина, который является специфическим маркером, что позволяет определять развитие инфаркта. Проведение дифференциального исследования при миопатии позволяет выявить причины заболевания.

При злокачественном процессе в организме также фиксируется уровень ЛДГ в крови. Кроме того, подобное исследование проводится для контроля за состоянием больного раком.

Зачем нужно подобное исследование?

Анализ ЛДГ позволяет провести обследование больного, у которого имеется заболевание, сопровождающееся повреждением тканей.

Можно провести дифференциальную диагностику:

  1. При болевом синдроме в области грудной клетки, например, при инфаркте сердца, стенокардии, инфаркте легкого.
  2. При необходимости определить заболевание, на фоне которого происходит разрушение красных телец крови.
  3. Для контроля за состоянием онкобольного во время курса лечения.
  4. При выявлении патологий печени и почек.
  5. Для определения поражения тканей мышц при травмах.

Таким образом, с помощью анализа ЛДГ можно выявить заболевание на ранней стадии и вовремя начать лечение. Благодаря своевременной диагностике можно избежать серьезных осложнений. Кроме того, диагностические мероприятия подобного плана позволяют наблюдать за течением многих заболеваний, которые протекают в хронической форме.

Чаще всего причины повышения ЛДГ бывают вполне объективными. Это могут быть заболевания крови, анемия, онкология, гепатиты разного происхождения, травматические повреждения костей, а также некоторые грибковые болезни.